Updated on 2026/04/21

写真a

 
MASUYA TAKAHIRO
 
Organization
Graduate School of Agriculture Department of Applied Biological Chemistry Lecturer
School of Agriculture Department of Applied Biological Chemistry
Title
Lecturer
Affiliation
Institute of Agriculture

Position

  • Graduate School of Agriculture Department of Applied Biological Chemistry 

    Lecturer  2026.04 - Now

  • School of Agriculture Department of Applied Biological Chemistry 

    Lecturer  2026.04 - Now

Degree

  • 博士（農学） （ Kyoto University ）

Research Areas

  • Life Science / Bioorganic chemistry

Research Interests

  • Bioorganic chemistry

  • Chemistry of natural product

  • Respiratory chain

  • Chemical biology

Job Career (off-campus)

  • 大阪公立大学大学院 農学研究科 講師

    2026.04 - Now

  • Kyoto University   Graduate School of Agriculture

    2021.11 - 2026.03

  • Kyoto University   Graduate School of Agriculture

    2018.12 - 2021.10

  • University of Shizuoka   School of Pharmaceutical Sciences

    2017.04 - 2018.11

  • 日本学術振興会特別研究員(DC2)

    2015.04 - 2017.03

Papers

  • Structures of respiratory supercomplexes and ATP synthase oligomers in mammalian mitochondrial inner membrane Reviewed

    Atsuki Nakano, Takahiro Masuya, Shinsuke Akisada, Moe Ishikawa-Fukuda, Kaoru Mitsuoka, Hideto Miyoshi, Masatoshi Murai, Ken Yokoyama

    Nature Communications   2026.03（ eISSN:2041-1723 ）

    　More details

    Authorship：Lead author   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1038/s41467-026-70578-x

  • The redox driven Na+-pumping mechanism in Vibrio cholerae NADH-quinone oxidoreductase relies on dynamic conformational changes Reviewed

    Moe Ishikawa-Fukuda, Takehito Seki, Jun-ichi Kishikawa, Takahiro Masuya, Kei-ichi Okazaki, Takayuki Kato, Blanca Barquera, Hideto Miyoshi, Masatoshi Murai

    Nature Communications   2026.02

    　More details

    Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1038/s41467-026-69182-w

  • A novel prohibitin inhibitor acts as a dual inhibitor of angiogenesis and fibrosis. Reviewed

    Ken’ichiro Hayashi, Masaaki Kobayashi, Kotaro Mori, Yoshiaki Nakagawa, Bunta Watanabe, Takahiro Masuya, Atsushige Ashimori, Fumiaki Higashijima, Takuya Yoshimoto, Tsuyoshi Morita, Toshiyuki Murai, Saki Kirihara-Kojima, Kazuhiro Kimura

    Biochemical and Biophysical Research Communications   153386 - 153386   2026.01（ ISSN:0006-291X ）

    　More details

    Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1016/j.bbrc.2026.153386

  • Dynamic binding of acetogenin-type inhibitors to mitochondrial complex I revealed by photoaffinity labeling Reviewed

    Misaki Nishida, Cristina Pecorilla, Takahiro Masuya, Keitaro Hirano, Masato Abe, Oleksii Zdorevskyi, Vivek Sharma, Hideto Miyoshi, Masatoshi Murai

    Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics   1866 ( 4 )   149566 - 149566   2025.11（ ISSN:0005-2728 ）

    　More details

    Authorship：Corresponding author   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1016/j.bbabio.2025.149566

  • Structural Elucidation of the Mechanism for Inhibitor Resistance in the Na<sup>+</sup>-Translocating NADH-Ubiquinone Oxidoreductase from <i>Vibrio cholerae</i> Reviewed

    Moe Ishikawa-Fukuda, Jun-ichi Kishikawa, Takahiro Masuya, Takeshi Ito, Nicole L. Butler, Danielle McFee, Takayuki Kato, Blanca Barquera, Hideto Miyoshi, Masatoshi Murai

    Biochemistry   64 ( 9 )   1963 - 1972   2025.04（ ISSN:0006-2960 ） （ eISSN:1520-4995 ）

    　More details

    Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1021/acs.biochem.5c00069

  • Pinpoint introduction of functional molecular probe into the NqrB subunit of Na+-translocating NADH-ubiquinone oxidoreductase from Vibrio cholerae Reviewed

    Saya Miyachi, Hinako Tanaka, Moe Ishikawa, Danielle Mcfee, Wataru Aoki, Masatoshi Murai, Blanca Barquera, Hideto Miyoshi, Takahiro Masuya

    Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics   149551 - 149551   2025.03（ ISSN:0005-2728 ）

    　More details

    Authorship：Last author,　Corresponding author   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1016/j.bbabio.2025.149551

  • Mitochondrial respiratory complex I can be inhibited via bypassing the ubiquinone-accessing tunnel Reviewed

    Ryohei Otani, Takahiro Masuya, Hideto Miyoshi, Masatoshi Murai

    FEBS Letters   2024.06

    　More details

    Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1002/1873-3468.14967

  • Identification of proteins involved in intracellular ubiquinone trafficking in Saccharomyces cerevisiae using artificial ubiquinone probe Reviewed

    Mirai Mizutani, Seina Kuroda, Masahide Oku, Wataru Aoki, Takahiro Masuya, Hideto Miyoshi, Masatoshi Murai

    Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics   149147 - 149147   2024.06（ ISSN:0005-2728 ）

    　More details

    Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1016/j.bbabio.2024.149147

  • Respiratory complex I in mitochondrial membrane catalyzes oversized ubiquinones Reviewed

    Ryo Ikunishi, Ryohei Otani, Takahiro Masuya, Kyoko Shinzawa-Itoh, Tomoo Shiba, Masatoshi Murai, Hideto Miyoshi

    Journal of Biological Chemistry   105001 - 105001   2023.06（ ISSN:0021-9258 ）

    　More details

    Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1016/j.jbc.2023.105001

  • Discovery of Bis-sulfonamides as Novel Inhibitors of Mitochondrial NADH-Quinone Oxidoreductase (Complex I) Reviewed

    Atsuhito Tsuji, Takahiro Masuya, Norihito Arichi, Shinsuke Inuki, Masatoshi Murai, Hideto Miyoshi, Hiroaki Ohno

    ACS Medicinal Chemistry Letters   14 ( 2 )   211 - 216   2023.01（ ISSN:1948-5875 ） （ eISSN:1948-5875 ）

    　More details

    Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1021/acsmedchemlett.2c00504

  • Cryo-EM structures of Na+-pumping NADH-ubiquinone oxidoreductase from Vibrio cholerae Reviewed

    Jun-ichi Kishikawa, Moe Ishikawa, Takahiro Masuya, Masatoshi Murai, Yuki Kitazumi, Nicole L. Butler, Takayuki Kato, Blanca Barquera, Hideto Miyoshi

    Nature Communications   13 ( 1 )   2022.07（ eISSN:2041-1723 ）

    　More details

    Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    Abstract

    The Na<sup>+</sup>-pumping NADH-ubiquinone oxidoreductase (Na<sup>+</sup>-NQR) couples electron transfer from NADH to ubiquinone with Na<sup>+</sup>-pumping, generating an electrochemical Na<sup>+</sup> gradient that is essential for energy-consuming reactions in bacteria. Since Na<sup>+</sup>-NQR is exclusively found in prokaryotes, it is a promising target for highly selective antibiotics. However, the molecular mechanism of inhibition is not well-understood for lack of the atomic structural information about an inhibitor-bound state. Here we present cryo-electron microscopy structures of Na<sup>+</sup>-NQR from Vibrio cholerae with or without a bound inhibitor at 2.5- to 3.1-Å resolution. The structures reveal the arrangement of all six redox cofactors including a herein identified 2Fe-2S cluster located between the NqrD and NqrE subunits. A large part of the hydrophilic NqrF is barely visible in the density map, suggesting a high degree of flexibility. This flexibility may be responsible to reducing the long distance between the 2Fe-2S centers in NqrF and NqrD/E. Two different types of specific inhibitors bind to the N-terminal region of NqrB, which is disordered in the absence of inhibitors. The present study provides a foundation for understanding the function of Na<sup>+</sup>-NQR and the binding manner of specific inhibitors.

    DOI： 10.1038/s41467-022-31718-1

    Other URL： https://www.nature.com/articles/s41467-022-31718-1

  • The side chain of ubiquinone plays a critical role in Na+ translocation by the NADH-ubiquinone oxidoreductase (Na+-NQR) from Vibrio cholerae Reviewed

    Moe Ishikawa, Takahiro Masuya, Seina Kuroda, Shinpei Uno, Nicole L. Butler, Sara Foreman, Masatoshi Murai, Blanca Barquera, Hideto Miyoshi

    Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics   1863 ( 5 )   148547 - 148547   2022.06（ ISSN:0005-2728 ）

    　More details

    Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1016/j.bbabio.2022.148547

  • Diverse reaction behaviors of artificial ubiquinones in mitochondrial respiratory complex I Reviewed

    Shinpei Uno, Takahiro Masuya, Oleksii Zdorevskyi, Ryou Ikunishi, Kyoko Shinzawa-Itoh, Jonathan Lasham, Vivek Sharma, Masatoshi Murai, Hideto Miyoshi

    Journal of Biological Chemistry   102075 - 102075   2022.05（ ISSN:0021-9258 ）

    　More details

    Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1016/j.jbc.2022.102075

  • Comprehensive understanding of multiple actions of anticancer drug tamoxifen in isolated mitochondria Reviewed

    Yufu Unten, Masatoshi Murai, Tomoki Koshitaka, Kotaro Kitao, Osamu Shirai, Takahiro Masuya, Hideto Miyoshi

    Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics   1863 ( 2 )   148520 - 148520   2022.02（ ISSN:0005-2728 ）

    　More details

    Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1016/j.bbabio.2021.148520

  • Natural tetramic acids elicit multiple inhibitory actions against mitochondrial machineries presiding over oxidative phosphorylation Reviewed

    Yufu Unten, Masatoshi Murai, Katsuyuki Sakai, Yukihiro Asami, Takenori Yamamoto, Takahiro Masuya, Hideto Miyoshi

    Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry   2021.10（ eISSN:1347-6947 ）

    　More details

    Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    <title>ABSTRACT</title>
    The mitochondrial machineries presiding over ATP synthesis via oxidative phosphorylation are promising druggable targets. Fusaramin, a 3-acyl tetramic acid isolated from Fusarium concentricum FKI-7550, is an inhibitor of oxidative phosphorylation in Saccharomyces cerevisiae mitochondria, although its target has yet to be identified. Fusaramin significantly interfered with [3H]ADP uptake by yeast mitochondria at the concentration range inhibiting oxidative phosphorylation. A photoreactive fusaramin derivative (pFS-5) specifically labeled voltage-dependent anion channel 1 (VDAC1), which facilitates trafficking of ADP/ATP across the outer mitochondrial membrane. These results strongly suggest that the inhibition of oxidative phosphorylation by fusaramin is predominantly attributable to the impairment of VDAC1 functions. Fusaramin also inhibited FoF1-ATP synthase and ubiquinol-cytochrome c oxidoreductase (complex III) at concentrations higher than those required for the VDAC inhibition. Considering that other tetramic acid derivatives are reported to inhibit FoF1-ATP synthase and complex III, natural tetramic acids were found to elicit multiple inhibitory actions against mitochondrial machineries.

    DOI： 10.1093/bbb/zbab176

  • Specific chemical modification explores dynamic structure of the NqrB subunit in Na+-pumping NADH-ubiquinone oxidoreductase from Vibrio cholerae Reviewed

    Moe Ishikawa, Takahiro Masuya, Hinako Tanaka, Wataru Aoki, Noam Hantman, Nicole L. Butler, Masatoshi Murai, Blanca Barquera, Hideto Miyoshi

    Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Bioenergetics   1862 ( 8 )   148432 - 148432   2021.08（ ISSN:0005-2728 ）

    　More details

    Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1016/j.bbabio.2021.148432

  • Pinpoint Dual Chemical Cross-Linking Explores the Structural Dynamics of the Ubiquinone Reaction Site in Mitochondrial Complex I Reviewed

    Takahiro Masuya, Shinpei Uno, Masatoshi Murai, Hideto Miyoshi

    Biochemistry   60 ( 10 )   813 - 824   2021.03（ ISSN:0006-2960 ） （ eISSN:1520-4995 ）

    　More details

    Authorship：Lead author   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1021/acs.biochem.0c00991

  • Uncovering hidden sesquiterpene biosynthetic pathway through expression boost area-mediated productivity enhancement in basidiomycete Reviewed

    Shihori Asai, Yuta Tsunematsu, Takahiro Masuya, Junnosuke Otaka, Hiroyuki Osada, Kenji Watanabe

    The Journal of Antibiotics   73 ( 10 )   721 - 728   2020.10（ ISSN:0021-8820 ） （ eISSN:1881-1469 ）

    　More details

    Publishing type：Research paper (scientific journal)   International / domestic magazine：Domestic journal  

    Basidiomycetes are known to biosynthesize many biologically interesting compounds, including terpenoids. However, they are notoriously difficult to manipulate. Previously, we identified the gene cluster encoding enzymes responsible for the biosynthesis of lagopodins, cuparene-type sesquiterpenoid quinone natural products in Coprinopsis cinerea. In this study, we attempted to increase the productivity of lagopodin B (1) and related pathway products by overexpressing the terpene cyclase gene cop6 in C. cinerea to determine the details of the complex lagopodin and hitoyol biosynthetic pathway. Random integration of the cop6 into the genome of the ku70-deficient C. cinerea strain resulted in an ~2.4-fold increase in the production of 1. However, integration of cop6 into a highly transcribed position within the chromosome we designated as an expression boost area (EBA) resulted in an ~14-fold greater production of 1. Furthermore, the EBA-integration strain allowed us to isolate a previously undetected product 2, which we determined to be the known compound, hydroxylagopodin B. This finding expanded our understanding of the lagopodin-hitoyol biosynthetic pathway and allowed us to hypothesize a possible mechanism for the biosynthesis of a related homodimeric compound, lagopodin C. Our results demonstrate the potential of targeting EBA to integrate key biosynthetic genes into the genome for enhancing the production of difficult-to-obtain compounds for studying the biosynthesis of complex secondary metabolites in basidiomycetes and other complex eukaryotic organisms.

    DOI： 10.1038/s41429-020-0355-9

    PubMed

    Other URL： http://www.nature.com/articles/s41429-020-0355-9

  • Inhibitors of a Na+-pumping NADH-ubiquinone oxidoreductase play multiple roles to block enzyme function Reviewed

    Takahiro Masuya, Yuki Sano, Hinako Tanaka, Nicole L. Butler, Takeshi Ito, Tatsuhiko Tosaki, Joel E. Morgan, Masatoshi Murai, Blanca Barquera, Hideto Miyoshi

    Journal of Biological Chemistry   295 ( 36 )   12739 - 12754   2020.09（ ISSN:0021-9258 ） （ eISSN:1083-351X ）

    　More details

    Authorship：Lead author   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    The Na<sup>+</sup>-pumping NADH-ubiquinone (UQ) oxidoreductase (Na<sup>+</sup>-NQR) is present in the respiratory chain of many pathogenic bacteria and is thought to be a promising antibiotic target. Whereas many details of Na<sup>+</sup>-NQR structure and function are known, the mechanisms of action of potent inhibitors is not well-understood; elucidating the mechanisms would not only advance drug design strategies but might also provide insights on a terminal electron transfer from riboflavin to UQ. To this end, we performed photoaffinity labeling experiments using photoreactive derivatives of two known inhibitors, aurachin and korormicin, on isolated <italic>Vibrio cholerae</italic> Na<sup>+</sup>-NQR. The inhibitors labeled the cytoplasmic surface domain of the NqrB subunit including a protruding N-terminal stretch, which may be critical to regulate the UQ reaction in the adjacent NqrA subunit. The labeling was blocked by short-chain UQs such as ubiquinone-2. The photolabile group (2-aryl-5-carboxytetrazole (ACT)) of these inhibitors reacts with nucleophilic amino acids, so we tested mutations of nucleophilic residues in the labeled region of NqrB, such as Asp<sup>49</sup> and Asp<sup>52</sup> (to Ala), and observed moderate decreases in labeling yields, suggesting that these residues are involved in the interaction with ACT. We conclude that the inhibitors interfere with the UQ reaction in two ways: the first is blocking structural rearrangements at the cytoplasmic interface between NqrA and NqrB, and the second is the direct obstruction of UQ binding at this interfacial area. Unusual competitive behavior between the photoreactive inhibitors and various competitors corroborates our previous proposition that there may be two inhibitor binding sites in Na<sup>+</sup>-NQR.

    DOI： 10.1074/jbc.ra120.014229

  • IACS-010759, a potent inhibitor of glycolysis-deficient hypoxic tumor cells, inhibits mitochondrial respiratory complex I through a unique mechanism Reviewed

    Atsuhito Tsuji, Takumi Akao, Takahiro Masuya, Masatoshi Murai, Hideto Miyoshi

    Journal of Biological Chemistry   295 ( 21 )   7481 - 7491   2020.05（ ISSN:0021-9258 ） （ eISSN:1083-351X ）

    　More details

    Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    The small molecule IACS-010759 has been reported to potently inhibit the proliferation of glycolysis-deficient hypoxic tumor cells by interfering with the functions of mitochondrial NADH-ubiquinone oxidoreductase (complex I) without exhibiting cytotoxicity at tolerated doses in normal cells. Considering the significant cytotoxicity of conventional quinone-site inhibitors of complex I, such as piericidin and acetogenin families, we hypothesized that the mechanism of action of IACS-010759 on complex I differs from that of other known quinone-site inhibitors. To test this possibility, here we investigated IACS-010759's mechanism in bovine heart submitochondrial particles. We found that IACS-010759, like known quinone-site inhibitors, suppresses chemical modification by the tosyl reagent AL1 of Asp<sup>160</sup> in the 49-kDa subunit, located deep in the interior of a previously proposed quinone-access channel. However, contrary to the other inhibitors, IACS-010759 direction-dependently inhibited forward and reverse electron transfer and did not suppress binding of the quinazoline-type inhibitor [<sup>125</sup>I]AzQ to the N terminus of the 49-kDa subunit. Photoaffinity labeling experiments revealed that the photoreactive derivative [<sup>125</sup>I]IACS-010759-PD1 binds to the middle of the membrane subunit ND1 and that inhibitors that bind to the 49-kDa or PSST subunit cannot suppress the binding. We conclude that IACS-010759's binding location in complex I differs from that of any other known inhibitor of the enzyme. Our findings, along with those from previous study, reveal that the mechanisms of action of complex I inhibitors with widely different chemical properties are more diverse than can be accounted for by the quinone-access channel model proposed by structural biology studies.

    DOI： 10.1074/jbc.ra120.013366

  • Oversized ubiquinones as molecular probes for structural dynamics of the ubiquinone reaction site in mitochondrial respiratory complex I Reviewed

    Shinpei Uno, Takahiro Masuya, Kyoko Shinzawa-Itoh, Jonathan Lasham, Outi Haapanen, Tomoo Shiba, Daniel Ken Inaoka, Vivek Sharma, Masatoshi Murai, Hideto Miyoshi

    Journal of Biological Chemistry   295 ( 8 )   2449 - 2463   2020.02（ ISSN:0021-9258 ） （ eISSN:1083-351X ）

    　More details

    Publishing type：Research paper (scientific journal)   International / domestic magazine：International journal  

    NADH-quinone oxidoreductase (complex I) couples electron transfer from NADH to quinone with proton translocation across the membrane. Quinone reduction is a key step for energy transmission from the site of quinone reduction to the remotely located proton-pumping machinery of the enzyme. Although structural biology studies have proposed the existence of a long and narrow quinone-access channel, the physiological relevance of this channel remains debatable. We investigated here whether complex I in bovine heart submitochondrial particles (SMPs) can catalytically reduce a series of oversized ubiquinones (OS-UQs), which are highly unlikely to transit the narrow channel because their side chain includes a bulky “block” that is ∼13 Å across. We found that some OS-UQs function as efficient electron acceptors from complex I, accepting electrons with an efficiency comparable with ubiquinone-2. The catalytic reduction and proton translocation coupled with this reduction were completely inhibited by different quinone-site inhibitors, indicating that the reduction of OS-UQs takes place at the physiological reaction site for ubiquinone. Notably, the proton-translocating efficiencies of OS-UQs significantly varied depending on their side-chain structures, suggesting that the reaction characteristics of OS-UQs affect the predicted structural changes of the quinone reaction site required for triggering proton translocation. These results are difficult to reconcile with the current channel model; rather, the access path for ubiquinone may be open to allow OS-UQs to access the reaction site. Nevertheless, contrary to the observations in SMPs, OS-UQs were not catalytically reduced by isolated complex I reconstituted into liposomes. We discuss possible reasons for these contradictory results.

    DOI： 10.1074/jbc.ra119.012347

    PubMed

  • Genomic Mushroom Hunting Decrypts Coprinoferrin, A Siderophore Secondary Metabolite Vital to Fungal Cell Development Reviewed

    Yuta Tsunematsu, Jun Takanishi, Shihori Asai, Takahiro Masuya, Takehito Nakazawa, Kenji Watanabe

    Organic Letters   21 ( 18 )   7582 - 7586   2019.09（ ISSN:1523-7060 ） （ eISSN:1523-7052 ）

    　More details

    Publishing type：Research paper (scientific journal)   International / domestic magazine：International journal  

    LaeA is a positive global regulator of secondary metabolism in Ascomycetes, but its role in Basidiomycetes, including medicinal mushrooms, remains uncharacterized. Here, knockout of laeA in the model mushroom Coprinopsis cinerea unexpectedly upregulated the biosynthesis of a novel siderophore, coprinoferrin. Furthermore, knockout of the nonribosomal peptide synthetase-encoding cpf1 responsible for coprinoferrin biosynthesis resulted in growth defect and loss of fruiting body formation, indicating the complex role that this natural product plays in fungal cell development.

    DOI： 10.1021/acs.orglett.9b02861

    PubMed

  • Biosynthesis of lagopodins in mushroom involves a complex network of oxidation reactions Reviewed

    Takahiro Masuya, Yuta Tsunematsu, Yuichiro Hirayama, Michio Sato, Hiroshi Noguchi, Takehito Nakazawa, Kenji Watanabe

    Organic & Biomolecular Chemistry   17 ( 2 )   234 - 239   2019.01（ ISSN:1477-0520 ） （ eISSN:1477-0539 ）

    　More details

    Authorship：Lead author   Publishing type：Research paper (scientific journal)   International / domestic magazine：International journal  

    <p>Targeted gene knockout in <italic>Coprinopsis cinerea</italic>, yeast <italic>in vivo</italic> bioconversion and <italic>in vitro</italic> assays elucidated the lagopodin biosynthetic pathway, including a complexity-generating network of oxidation steps.</p>

    DOI： 10.1039/c8ob02814a

    PubMed

  • Pinpoint Chemical Modification of the Quinone-Access Channel of Mitochondrial Complex I via a Two-Step Conjugation Reaction Reviewed

    Takahiro Masuya, Masatoshi Murai, Takeshi Ito, Shunsuke Aburaya, Wataru Aoki, Hideto Miyoshi

    BIOCHEMISTRY   56 ( 32 )   4279 - 4287   2017.08（ ISSN:0006-2960 ）

    　More details

    Authorship：Lead author   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1021/acs.biochem.7b00612

    PubMed

  • Characterization of the reaction of decoupling ubiquinone with bovine mitochondrial respiratory complex I Reviewed

    Takahiro Masuya, Kenji Okuda, Masatoshi Murai, Hideto Miyoshi

    BIOSCIENCE BIOTECHNOLOGY AND BIOCHEMISTRY   80 ( 8 )   1464 - 1469   2016.08（ ISSN:0916-8451 ） （ eISSN:1347-6947 ）

    　More details

    Authorship：Lead author   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1080/09168451.2016.1179095

    PubMed

  • Specific Methylation of Asp160 (49 kDa subunit) Located inside the Quinone Binding Cavity of Bovine Mitochondrial Complex I Reviewed

    Masatoshi Murai, Hiroyuki Inaoka, Takahiro Masuya, Shunsuke Aburaya, Wataru Aoki, Hideto Miyoshi

    BIOCHEMISTRY   55 ( 23 )   3189 - 3197   2016.06（ ISSN:0006-2960 ）

    　More details

    Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1021/acs.biochem.6b00190

    PubMed

  • Pinpoint Chemical Modification of Asp160 in the 49 kDa Subunit of Bovine Mitochondrial Complex I via a Combination of Ligand-Directed Tosyl Chemistry and Click Chemistry Reviewed

    Takahiro Masuya, Masatoshi Mural, Hironobu Morisaka, Hideto Miyoshi

    BIOCHEMISTRY   53 ( 49 )   7816 - 7823   2014.12（ ISSN:0006-2960 ）

    　More details

    Authorship：Lead author   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1021/bi501342w

    PubMed

  • Site-Specific Chemical Labeling of Mitochondrial Respiratory Complex I through Ligand-Directed Tosylate Chemistry Reviewed

    Takahiro Masuya, Masatoshi Murai, Kentaro Ifuku, Hironobu Morisaka, Hideto Miyoshi

    BIOCHEMISTRY   53 ( 14 )   2307 - 2317   2014.04（ ISSN:0006-2960 ）

    　More details

    Authorship：Lead author   Publishing type：Research paper (scientific journal)  

    DOI： 10.1021/bi500205x

    PubMed

▼display all

Presentations

  • コレラ菌Na+輸送型NADH-キノン酸化還元酵素に対する機能性プローブ分子の位置特異的化学修飾

    宮地 咲野, 田中 比奈子, 石川 萌, Blanca Barquera, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2025年度大会  2025.03 

  • コレラ菌由来Na+輸送型NADH-ユビキノン酸化還元酵素における阻害剤耐性メカニズムの解明

    桝谷 貴洋, 石川 萌, 岸川 淳一, 村井 正俊, Danielle McFee, 加藤 貴之, Blanca Barquera, 三芳 秀人

    日本農薬学会第50回大会  2025.03 

  • 機能性リガンド分子を用いたミトコンドリア呼吸鎖複合体-I のキノン反応部位の特性解明 Invited

    桝谷貴洋

    次世代の農薬開発を担う若手研究者のシンポジウム (日本農薬学会第50回大会)  2025.03 

  • 呼吸鎖複合体-I阻害剤マイコチアゾールの結合部位の同定

    大谷 燎平, 宮子 修治, 齋藤 大毅, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本農薬学会第50回大会  2025.03 

  • 合成ユビキノンプローブを用いた出芽酵母のユビキノン取り込みに関与するタンパク質の探索

    村井 正俊, 水谷 みらい, 黒田 聖奈, 奥 公秀, 青木航, 桝谷 貴洋, 三芳 秀人

    日本農芸化2025年度大会  2025.03 

  • 光親和性標識法による呼吸鎖複合体-I阻害剤マイコチアゾールの結合部位の同定

    大谷 燎平, 宮子 修治, 齋藤 大毅, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2025年度大会  2025.03 

  • ミトコンドリア呼吸鎖複合体-I における脱共役ユビキノン類の作用機構研究

    冨澤 康平, 越高 知生, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本農芸化2025年度大会  2025.03 

  • 合成ユビキノンプローブを用いた出芽酵母のユビキノン取り込みに関与するタンパク質の探索

    村井 正俊, 水谷 みらい, 黒田 聖奈, 奥 公秀, 青木航, 桝谷 貴洋, 三芳 秀人

    日本生体エネルギー研究会第50回討論会  2024.12 

  • 脂質-阻害剤ハイブリット化合物を用いた呼吸鎖複合体-Iのキノン反応ポケットの特性解明

    大谷 燎平, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 三芳 秀人

    第38回農薬デザイン研究会  2024.11 

  • コレラ菌Na+輸送型NADH-キノン酸化還元酵素の特異的化学修飾と動態観測

    宮地 咲野, 田中 比奈子, 石川 萌, Blanca Barquera, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2024年度大会  2024.03 

  • 合成ユビキノンプローブを用いた出芽酵母のユビキノン取り込みに関与するタンパク質の探索

    水谷 みらい, 黒田 聖奈, 奥 公秀, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2024年度大会  2024.03 

  • リン脂質-キナゾリン・ハイブリッド阻害剤を用いた呼吸鎖複合体;Iのキノン反応ポケットの解析

    大谷 燎平, 志村 優介, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2024年度大会  2024.03 

  • ミトコンドリア膜透過性遷移を阻害するイソオキサゾール類の作用機構研究

    渡辺 大賀, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本農薬学会第49回大会  2024.03 

  • ミトコンドリア膜透過性亢進を阻害するイソオキサゾール類の作用機構研究

    渡辺 大賀, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2024年度大会  2024.03 

  • ミトコンドリア呼吸鎖複合体-I に対するロテノンの作用機構

    桝谷貴洋, 村井正俊, 三芳秀人

    日本農薬学会第49回大会  2024.03 

  • コレラ菌Na+輸送性NADH-キノン酸化還元酵素に対する阻害剤の作用機構の解明

    石川 萌, 岸川 淳一, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 加藤 貴之, Barquera Blanca, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2024年度大会  2024.03 

  • コレラ菌Na+輸送性NADH-キノン酸化還元酵素に関する阻害剤作用機構の解明

    石川 萌, 岸川 淳一, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 加藤 貴之, Blanca Barquera, 三芳 秀人

    日本生体エネルギー研究会第49回討論会  2023.12 

  • 人工キノン類を用いた呼吸鎖複合体-Iのキノン結合ポケットに関する研究

    桝谷 貴洋, 生西 凌, 大谷 燎平, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本生体エネルギー研究会第49回討論会  2023.12 

  • コレラ菌Na+輸送型NADH-キノン酸化還元酵素の動態観測

    宮地 咲野, 田中 比奈子, 石川 萌, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, Blanca Barquera, 三芳 秀人

    第37回農薬デザイン研究会  2023.11 

  • 人工キノン類を用いた呼吸鎖複合体-Iのキノン反応ポケットに関する研究

    大谷燎平, 生西凌, 桝谷貴洋, 村井正俊, 志波智生, 三芳秀人

    第37回農薬デザイン研究会  2023.11 

  • クライオ電子顕微鏡によるコレラ菌Na+輸送性NADH-ユビキノン酸化還元酵素の構造解明

    石川 萌, 岸川 淳一, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 北隅 優希, Nicole L. Butler, 加藤 貴之, Blanca Barquera, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2023年度大会  2023.03 

  • コレラ菌Na+輸送性NADH－ユビキノン酸化還元酵素におけるユビキノン側鎖の結合部位の同定

    石川 萌, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, Nicole L. Butler, Blanca Barquera, 三芳 秀人

    日本農薬学会第48回大会  2023.03 

  • 人工キノン類を用いた呼吸鎖複合体-Iのキノン結合ポケットに関する研究

    生西 凌, 大谷 燎平, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2023年度大会  2023.03 

  • ミトコンドリア呼吸鎖複合体-Iを阻害するアセトゲニンの結合部位の同定

    西田 美咲, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2023年度大会  2023.03 

  • ミトコンドリア呼吸鎖複合体-Iにおける脱共役ユビキノン類の作用機構

    越高 知生, 富澤 康平, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2023年度大会  2023.03 

  • ミトコンドリア呼吸鎖複合体-I を阻害するアセトゲニンの結合部位の同定

    西田 美咲, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本農薬学会第48回大会  2023.03 

  • ミトコンドリア呼吸鎖複合体-I のケミカルバイオロジー Invited

    桝谷貴洋

    第26回農薬相模セミナー  2023.01 

  • コレラ菌Na+輸送性NADH-ユビキノン酸化還元酵素におけるユビキノン側鎖の結合部位の同定

    石川 萌, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, Nicole L. Butler, Blanca Barquera, 三芳 秀人

    日本生体エネルギー研究会第48回討論会  2022.12 

  • 人工キノン類を用いたミトコンドリア呼吸鎖複合体-Iのユビキノン反応部位の特性解明

    桝谷 貴洋, 宇野 晋平, 越高 知生, 生西 凌, 富澤 康平, 大谷 燎平, 奥田 健司, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本生体エネルギー研究会第48回討論会  2022.12 

  • コレラ菌Na+輸送性NADH-キノン酸化還元酵素に対する阻害剤の作用機構

    石川 萌, 岸川 淳一, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 北隅 優希, Nicole L. Butler, 加藤 貴之, Blanca Barquera, 三芳 秀人

    第37回農薬デザイン研究会  2022.11 

  • クライオ電子顕微鏡を用いたコレラ菌 Na+輸送性 NADH-ユビキノン酸化還元酵素の構造解明

    石川 萌, 岸川 淳一, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 北隅 優希, Nicole L. Butler, 加藤 貴之, Blanca Barquera, 三芳 秀人

    第60回日本生物物理学会年会  2022.09 

  • コレラ菌Na+輸送型NADH-キノン酸化還元酵素の阻害剤コロルミシンの作用機序

    桝谷 貴洋, 石川 萌, 田中 比奈子, 岸川 淳一, Blanca Barquera, 北隅 優希, 村井 正俊, 三芳 秀人

    第64回天然有機化合物討論会  2022.09 

  • コレラ菌Na+-輸送型NADH-ユビキノン酸化還元酵素の位置特異的化学修飾

    田中 比奈子, 石川 萌, 桝谷 貴洋, 青木 航, 村井 正俊, Blanca Barquera, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2022年度大会  2022.03 

  • コレラ菌NADH-ユビキノン酸化還元酵素のNa+輸送におけるユビキノン側鎖の重要性

    石川 萌, 桝谷 貴洋, 黒田 聖奈, 宇野 晋平, 志波 智生, 稲岡 健ダニエル, 村井 正俊, Blanca Barquera, 三芳 秀人

    第47回日本農薬学会大会  2022.03 

  • 抗がん剤タモキシフェンのラット肝臓ミトコンドリアにおける作用機構研究

    運天 優歩, 村井 正俊, 越高 知生, 北尾 虎太郎, 白井 理, 桝谷 貴洋, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2022年度大会  2022.03 

  • 合成ユビキノンプローブを用いた出芽酵母のユビキノン取り込みに関与するタンパク質の探索

    黒田 聖奈, 村井 正俊, 桝谷 貴洋, 奥 公秀, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2022年度大会  2022.03 

  • 光親和性ユビキノン類を用いた呼吸鎖複合体-I のキノン反応ポケットの構造特性の解明

    宇野 晋平, 生西 凌, 桝谷 貴洋, 伊藤(新澤) 恭子, 村井 正俊, 三芳 秀人

    第47回日本農薬学会大会  2022.03 

  • ミトコンドリア呼吸鎖複合体-Iにおける人工ユビキノン類の多様な反応機構

    宇野 晋平, 生西 凌, 桝谷 貴洋, 伊藤(新澤) 恭子, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2022年度大会  2022.03 

  • コレラ菌NADH-ユビキノン酸化還元酵素のNa+輸送におけるユビキノン側鎖の重要性

    石川 萌, 桝谷 貴洋, 黒田 聖奈, 宇野 晋平, 志波 智生, 稲岡 健ダニエル, 村井 正俊, Blanca Barquera, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2022年度大会  2022.03 

  • コレラ菌NADH-ユビキノン酸化還元酵素（Na+-NQR）のNa+輸送におけるユビキノン側鎖の重要性について

    石川 萌, 桝谷 貴洋, 黒田 聖奈, 宇野 晋平, 志波 智生, 稲岡 健ダニエル, 村井 正俊, Blanca Barquera, 三芳 秀人

    日本生体エネルギー研究会第47回討論会  2021.12 

  • 抗がん剤タモキシフェンのラット肝臓ミトコンドリアにおける作用機構研究

    運天 優歩, 村井 正俊, 越高 知生, 北尾 虎太郎, 白井 理, 桝谷 貴洋, 三芳 秀人

    日本生体エネルギー研究会第47回討論会  2021.12 

  • ミトコンドリア呼吸鎖複合体-Iにおける人工ユビキノン類の多様な反応機構

    宇野 晋平, 生西 凌, 桝谷 貴洋, 伊藤(新澤) 恭子, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本生体エネルギー研究会第47回討論会  2021.12 

  • コレラ菌Na+輸送型NADH-キノン酸化還元酵素のNqrB サブユニットの位置特異的化学修飾法の確立

    石川 萌, 田中 比奈子, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, BARQUERA Blanca, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2021年度大会  2021.03 

  • コレラ菌Na+輸送型NADH-キノン酸化還元酵素のNqrB サブユニットの位置特異的化学修飾法の確立

    石川 萌, 桝谷 貴洋, 田中 比奈子, 村井 正俊, BARQUERA Blanca, 三芳 秀人

    第46回日本農薬学会大会  2021.03 

  • ミトコンドリア呼吸鎖複合体-Iを阻害するManassantinの作用機構研究

    永岡 千草, 村井 正俊, 桝谷 貴洋, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2021年度大会  2021.03 

  • 抗がん剤候補化合物IACS-010759の呼吸鎖複合体-I に対する作用機構研究

    村井正俊, 辻諄人, 赤尾拓海, 桝谷貴洋, 三芳秀人

    日本農芸化学会2021年度大会  2021.03 

  • 呼吸鎖複合体-Iユビキノン結合部位の構造解明に向けたサブユニット間クロスリンク

    桝谷貴洋, 宇野晋平, 村井正俊, 三芳秀人

    日本農芸化学会2021年度大会  2021.03 

  • 出芽酵母ミトコンドリアを標的とする天然テトラミン酸誘導体Fusaraminの作用機構研究

    運天 優歩, 村井 正俊, 坂井 克行, 浅見 行弘, 桝谷 貴洋, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2021年度大会  2021.03 

  • 人工キノン類を用いた複合体-Iのキノン結合ポケットの構造特性の解明

    宇野 晋平, 桝谷 貴洋, 新澤-伊藤 恭子, 志波 智生, 稲岡 健 ダニエル, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2021年度大会  2021.03 

  • 人工キノン類を用いた呼吸鎖複合体-Iのキノン結合ポケットの構造特性の解明

    宇野 晋平, 桝谷 貴洋, 新澤-伊藤 恭子, 志波 智生, 稲岡 健 ダニエル, 村井 正俊, 三芳 秀人

    第46回日本農薬学会大会  2021.03 

  • キノコ形成促進物質coprinoferrinの担子菌における普遍性証明と生合成解明

    高西 潤, 桝谷 貴洋, 恒松 雄太, 礒谷 智輝, 早川 一郎, 坂倉 彰, 渡辺 賢二

    日本農芸化学会2020年度大会  2020.03 

  • コレラ菌Na+輸送型NADH-キノン酸化還元酵素の特異的化学修飾法の検討

    石川 萌, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, BARQUERA Blanca, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2020年度大会  2020.03 

  • 抗がん剤候補化合物IACS-010759のミトコンドリア呼吸鎖複合体-Iにおける作用機構

    辻 諄人, 赤尾 拓海, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2020年度大会  2020.03 

  • 呼吸鎖複合体-Iユビキノン結合部位の構造解明に向けたサブユニット間クロスリンク

    桝谷 貴洋, 宇野 晋平, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本生体エネルギー研究会第46回討論会  2020.03 

  • 人工キノン類を用いたミトコンドリア呼吸鎖複合体-Iのキノン結合ポケットの構造特性の解明

    宇野 晋平, 桝谷 貴洋, 新澤-伊藤 恭子, 志波 智生, 稲岡 健 ダニエル, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2020年度大会  2020.03 

  • コレラ菌Na+輸送性NADH-キノン酸化還元酵素の阻害剤コロルミシンの結合部位の同定

    桝谷 貴洋, 佐野 裕樹, 田中 比奈子, 伊藤 剛, BARQUERA Blanca, 村井 正俊, 三芳 秀人

    第45回日本農薬学会大会  2020.03 

  • コレラ菌Na+輸送性NADH-キノン酸化還元酵素の阻害剤オーラシンの結合部位の同定

    佐野 裕樹, 桝谷 貴洋, 村井 正俊, BARQUERA Blanca, 三芳 秀人

    日本農芸化学会2020年度大会  2020.03 

  • 人工キノンを用いた呼吸鎖複合体-Iのキノン結合ポケットの構造特性の解明

    宇野 晋平, 桝谷 貴洋, 新澤-伊藤 恭子, 志波 智生, 稲岡 健 ダニエル, 村井 正俊, 三芳 秀人

    日本生体エネルギー研究会第45回討論会  2019.12 

  • 生合成遺伝子操作によるキノコ由来天然物の過剰生産および生合成経路の解明 Invited

    桝谷 貴洋

    第35回藤田カンファレンス  2019.09 

  • レギュレータ－遺伝子改変法によるCoprinopsis属担子菌の新規天然物生合成経路活性化

    高西潤, 桝谷貴洋, 中沢威人, 恒松雄太, 佐藤道大, 渡辺賢二

    日本農芸化学会2019年度大会  2019.03 

  • 複雑な酸化経路を含むキノコ由来lagopodin類の生合成研究

    桝谷 貴洋, 平山 裕一郎, 高西 潤, 恒松 雄太, 佐藤 道大, 大高 潤之介, 本山 高幸, 長田 裕之, 渡辺 賢二

    日本農芸化学会2019年度大会  2019.03 

  • Coprinopsis属担子菌のレギュレーター遺伝子操作による化合物生産

    高西潤, 桝谷貴洋, 中沢威人, 恒松雄太, 佐藤道大, 渡辺賢二

    日本病院薬剤師会東海ブロック 日本薬学会東海支部 合同学術大会2018  2018.11 

  • レギュレーター遺伝子を利用した冬虫夏草代謝産物の生産変化

    田村優依, 桝谷貴洋, 恒松雄太, 佐藤道大, 渡辺賢二

    日本病院薬剤師会東海ブロック 日本薬学会東海支部 合同学術大会2018  2018.11 

  • キノコ由来天然物ラゴポジン類の生合成研究

    桝谷貴洋, 平山裕一郎, 高西潤, 田村優依, 中沢威人, 恒松雄太, 佐藤道大, 渡辺賢二

    日本生薬学会第65回年会  2018.09 

  • キノコ由来二次代謝産物の過剰生産系の構築

    高西潤, 桝谷貴洋, 中沢威人, 恒松雄太, 佐藤道大, 渡辺賢二

    日本生薬学会第65回年会  2018.09 

  • Characterization of the quinone-binding pocket of mitochondrial respiratory complex I through specific chemical modifications

    Murai M, Masuya T, Miyoshi H

    The 19th European Bioenergetics Conference  2018.07 

  • キノコ由来生合成遺伝子の高発現による物質生産

    桝谷貴洋, 平山裕一郎, 松崎信生, 恒松雄太, 佐藤道大, 渡辺賢二

    第17回糸状菌分子生物学コンファレンス  2017.11 

  • キノコ由来生合成遺伝子の高度異種発現に基づく物質生産法の確立

    桝谷貴洋, 平山裕一郎, 松崎信生, 恒松雄太, 渡辺賢二

    日本生薬学会第64回年会  2017.09 

  • ミトコンドリア呼吸鎖複合体-Iの位置特異的化学修飾

    桝谷貴洋, 村井正俊, 稲岡宏幸, 三芳秀人

    第42回日本農薬学会大会  2017.03 

  • Site-specific chemical modifications of the quinone binding cavity of bovine heart mitochondrial complex I

    Masuya, T, Murai, M, Inaoka, H, Miyoshi, H

    The 18th European Bioenergetics Conference  2016.07 

  • トシル化学によるミトコンドリア複合体-Iのユビキノン結合部位の特異的メチル化

    稲岡宏幸, 村井正俊, 桝谷貴洋, 油屋駿介, 青木航, 三芳秀人

    2016.03 

  • ミトコンドリア複合体-Iによる合成ユビキノンQTの還元はプロトン輸送と共役しない

    桝谷貴洋, 奥田健司, 村井正俊, 三芳秀人

    第41回日本農薬学会大会  2016.03 

  • ミトコンドリア複合体-Iのピンポイント化学修飾

    桝谷貴洋, 村井正俊, 森坂裕信, 三芳秀人

    第40回日本農薬学会大会  2015.03 

  • ミトコンドリア複合体-Iのピンポイント化学修飾

    桝谷貴洋, 村井正俊, 森坂裕信, 三芳秀人

    日本生体エネルギー研究会 第40回討論会  2014.12 

  • Characterization of the inhibitor-binding site in mitochondrial NADH-Ubiquinone oxidoreductase (Complex I) using fenpyroximate analogues

    Murai M, Masuya T, Morisaka H, Ifuku K, Miyoshi H

    The 17th European Bioenergetics Conference  2014.07 

  • ミトコンドリアNADH-ユビキノン酸化還元酵素（複合体-I）の部位特異的化学修飾

    桝谷貴洋, 村井正俊, 三芳秀人

    日本農芸化学会2014年度大会  2014.03 

  • ミトコンドリア複合体-Iの位置特異的化学修飾

    桝谷貴洋, 村井正俊, 三芳秀人

    第39回日本農薬学会大会  2014.03 

  • 殺虫活性ペプチドLaIT1の活性に影響するアミノ酸残基

    桝谷貴洋, 宮下正弘, 中川好秋, 宮川恒

    第37回日本農薬学会大会  2012.03 

▼display all